I. INTRODUCTION
L’érythrocyte (globule rouge) est une cellule mature anucléée, résultant final du processus de l’érythropoïèse.
Sa fonction principale est le transport des gaz sanguins :
- l’oxygène (O₂) des poumons vers les tissus
- le dioxyde de carbone (CO₂) des tissus vers les poumons
Cette fonction impose le maintien d’une élasticité et d’une déformabilité membranaires optimales.
L’absence de noyau et d’organites implique :
- absence de synthèse protéique
- absence de réserve énergétique
Le globule rouge tire donc son énergie exclusivement du glucose, principalement par :
- la glycolyse anaérobie (voie de la pyruvate kinase)
- secondairement par la glycolyse aérobie (voie des pentoses phosphates, G6PD)
Un système enzymatique interne, étroitement lié à la glycolyse, protège l’hémoglobine et la membrane contre l’oxydation.
- Durée de vie moyenne : 120 jours
II. MORPHOLOGIE GÉNÉRALE ET DONNÉES QUANTITATIVES
1. Morphologie
Dans les vaisseaux sanguins
- Disque biconcave
- Diamètre : ≈ 7 µm
- Épaisseur : ≈ 2 µm
Sur frottis sanguin (MGG)
- Petit disque anucléé
- Centre clair physiologique
- Membrane régulière
- Cytoplasme homogène, pâle, rosé
- Absence d’inclusions
2. Données quantitatives (numération globulaire)
Indices érythrocytaires
| Paramètre | Formule | Valeurs normales | Interprétation |
|---|---|---|---|
| VGM | 100 × Ht / GR | 80–100 fL | Normocytose |
| < 80 fL | Microcytose | ||
| > 100 fL | Macrocytose | ||
| IDR | — | 11–16 % | >16 % : anisocytose |
| CCMH | 100 × Hb / Ht | 32–36 g/dL | Normochromie |
| < 32 g/dL | Hypochromie | ||
| TCMH | 100 × Hb / GR | 27–33 pg | Teneur moyenne en Hb |
Réticulocytes
- Valeurs normales : 20–80 G/L (0,5–2 % des GR)
- Taille : ≈ 8 µm
- Absence de noyau
- Présence d’ARN résiduel (coloration au bleu de crésyl brillant)
Intérêt clinique
- Évalue la capacité régénérative de la moelle osseuse
- Anémie régénérative : réticulocytes > 120 G/L (ou 150 selon auteurs)
- Anémie arégénérative : réticulocytes < 120 G/L
III. STRUCTURE DU GLOBULE ROUGE
1. La membrane érythrocytaire
Rôles
- Maintien de la forme biconcave
- Plasticité et déformabilité
- Stabilité mécanique
Aspect
- Structure trilamellaire en microscopie électronique
Composition
- Lipides : 42 % (phospholipides, cholestérol, acides gras)
- Glucides : 8 %
- Protéines : 50 %
Protéines membranaires
Protéines transmembranaires
- Transmission des signaux extracellulaires
- Face externe : bande 3, glycophorine A
- Face interne : ancrage du cytosquelette
Protéines du cytosquelette
| Protéine | Rôle |
|---|---|
| Spectrine | Maintien de la structure et de l’élasticité |
| Protéine 4.1 | Liaison spectrine–actine |
| Ankyrine | Ancrage du cytosquelette à la membrane |
Propriétés physiques
- Déformabilité élevée
- Charge négative de surface (prévention de l’agglutination)
- Diffusion passive du glucose
- Pompes Na⁺/K⁺ assurant l’équilibre ionique
Pathologies membranaires
- Anomalies constitutionnelles :
- Sphérocytose héréditaire
- Elliptocytose héréditaire
- Anomalies acquises :
- Perte d’ancrage membranaire (ankyrine)
- Hémoglobinurie paroxystique nocturne (HPN)
2. Hémoglobine
L’hémoglobine est le principal constituant du globule rouge, assurant l’oxygénation tissulaire.
Structure
Structure primaire
- Association de l’hème et de la globine
Hème
- Protoporphyrine + fer ferreux (Fe²⁺)
- Liaison :
- aux 4 atomes d’azote des pyrroles
- à l’histidine de la globine
- à l’oxygène
- Fer ferrique (Fe³⁺) → méthémoglobine (ne fixe pas l’O₂)
Globine
- 4 chaînes :
- 2 chaînes α (chromosome 16)
- 2 chaînes non α (chromosome 11)
- β : HbA
- δ : HbA₂
- γ : HbF
- Chaque chaîne liée à une molécule d’hème (poche de l’hème)
Structures secondaires, tertiaires et quaternaires
- Repliement en 8 hélices (A à H)
- Organisation globulaire
- Assemblage des 4 sous-unités
Synthèse
- Lieu : moelle osseuse hématopoïétique
- Débute au stade de proérythroblaste
- S’achève au stade de réticulocyte
- Synthèse des chaînes globiniques selon le schéma classique de la synthèse protéique
Rôle
- Transport de l’O₂ :
- Affinité inversement proportionnelle à la P50
- ↑ P50, ↓ pH, ↑ température, ↑ 2,3-DPG → ↓ affinité pour l’O₂
- Transport du CO₂ :
- Formation de la carbaminohémoglobine
3. Métabolisme et enzymes érythrocytaires
Objectifs
- Maintenir l’intégrité membranaire
- Maintenir l’hémoglobine à l’état réduit (Fe²⁺)
Métabolisme énergétique
| Voie | Pourcentage | Rôle | Enzyme clé |
|---|---|---|---|
| Glycolyse anaérobie | ≈ 90 % | Production ATP, NADH, lactate | Pyruvate kinase |
| Voie des pentoses | ≈ 10 % | Production NADPH | G6PD |
| Cycle du 2,3-DPG | — | Régulation affinité Hb/O₂ | — |
Systèmes d’oxydoréduction
- Maintien du glutathion réduit (NADPH)
- Détoxication des peroxydes
- Réduction de la méthémoglobine :
- Méthémoglobine réductase (NADH-dépendante)
- Déficit → méthémoglobinémie congénitale
Principales enzymopathies
- Déficit en pyruvate kinase
- Déficit en G6PD
4. Hémolyse
Hémolyse physiologique
- Intratissulaire : 90 %
- Intravasculaire : 10 %
Hémolyse intratissulaire
- Phagocytose des hématies âgées par les macrophages
- Lieux :
- Moelle osseuse +++
- Foie
- Rate
- Marqueur :
- Bilirubine non conjuguée ↑ (N < 10 mg/L)
Hémolyse intravasculaire
- Marqueurs :
- Haptoglobine ↓ (N : 0,5–2,5 g/L)
- Hémopexine ↓ (N : 0,5–1,15 g/L)
IV. EXPLORATION DU GLOBULE ROUGE
1. Hémogramme
Données quantitatives
- Taux d’hémoglobine : anémie / polyglobulie
- Hématocrite : intérêt limité pour l’analyse des anémies
- VGM : micro-, normo-, macrocytose
- CCMH : normo- ou hypochromie
- Plaquettes et leucocytes : anémie isolée ou cytopénies associées
Données qualitatives (frottis sanguin)
- Taille : anisocytose
- Couleur : hypochromie, polychromatophilie
- Forme :
- Poïkilocytose
- Sphérocytes
- Ovalocytes
- Schizocytes
- Drépanocytes
- Dacryocytes
- Inclusions :
- Corps de Howell-Jolly (fragment d’ADN)
2. Méthodes d’étude de l’hémoglobine
- Réalisées après 6 mois de vie
- Techniques :
- Électrophorèse
- HPLC
- Méthodes moléculaires
3. Autres méthodes d’étude du GR
- Corps de Heinz :
- Précipités d’Hb oxydée
- Coloration au bleu de crésyl
- Crises hémolytiques du déficit en G6PD
- Résistance osmotique :
- Fragilité ↑ : sphérocytose héréditaire
- Fragilité ↓ : thalassémies
- Coloration de Perls :
- Corps de Pappenheimer
- Mise en évidence d’une surcharge en fer
V. CONCLUSION
- L’intégrité morphologique, enzymatique et métabolique du globule rouge conditionne son bon fonctionnement.
- L’exploration repose principalement sur l’hémogramme, complété par le frottis sanguin et des examens spécialisés selon le contexte clinique.